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Metallionen spielen in der Biologie generell eine wichtige Rolle, denn alle Organismen sind mit dem gleichen Dilemma konfrontiert: Metalle wie Kupfer, Zink, Eisen, Mangan oder Nickel sind lebensnotwendig – in geringen Mengen. Wird ein solches Metall jedoch im Überschuss akkumuliert oder falsch verteilt, kann es zu schweren Schädigungen des Organismus kommen. Daher besitzen alle Lebewesen ein eng gestricktes Netzwerk von Proteinen, welches die Metallkonzentrationen reguliert.
«Während der Metall-Haushalt von Mensch und Tier relativ gut erforscht ist, fehlen vergleichbare Erkenntnisse bei Pflanzen», sagt Eva Freisinger, die ihre Förderungsprofessur des SNF am Anorganisch-chemischen Institut der Universität Zürich Anfang Juni 2008 antreten wird.
Die Chemikerin möchte den molekularen Mechanismen auf den Grund gehen, die es bestimmten Pflanzenarten ermöglichen, sich trotz Schwermetallbelastung zu entwickeln. «Im Unterschied zu Mensch und Tier kann die Pflanze nicht den Standort wechseln, sie muss mit den Bedingungen klar kommen, die sie vorfindet», sagt Eva Freisinger. Dabei geht es der Forscherin speziell darum, die Rolle der Metallothionine in diesem Metallstoffwechsel aufzuklären. Dank neuer Erkenntnisse über den Metallhaushalt könnten zum Beispiel spezielle Technologien entwickelt werden, um belastete Böden durch den Anbau von Schwermetall-sammelnden Pflanzen zu sanieren.
Um der Struktur der Metallothionine auf die Spur zu kommen, arbeitet Eva Freisinger sowohl mit Bildgebungsmethoden höchstaufgelöster Kernspinresonanz (NMR -Spektroskopie) als auch mit Röntgenstrahlen; so kann sie die Strukturen der kleinen Proteine dreidimensional darstellen. «Die Visualisierung kann – wie beim Öffnen eines Überraschungseis – völlig unerwartete Ergebnisse zeigen, denn die dreidimensionale Darstellung gibt uns ein genaues Bild der chemischen Struktur, wo wir mit anderen Methoden nur Hinweise erhalten», sagt Eva Freisinger.
Die Niederrheinerin arbeitet seit ihrer Doktorarbeit in Dortmund auf dem Gebiet der Bioanorganischen Chemie. Vertiefen konnte sie ihren Schwerpunkt in Strukturaufklärung mittels Kristallographie während ihres PostDoc an der State University of New York in Stony Brook, wo sie die Struktur von DNA-Polymerasen in Verbindung mit geschädigter DNA untersuchte. Im Jahr 2003 kam sie als Oberassistentin an das Anorganisch-chemische Institut der Universität Zürich und initiierte hier das neue Forschungsgebiet über die Metallothionine der Pflanzen.
Die Berufung zur SNF-Förderungsprofessorin bietet ihr nun die Gelegenheit, vier Jahre lang vertieft an ihrem Projekt weiterzuarbeiten. Schwierig mache die Arbeit, dass bestimmte Strukturen sich bisher nicht kristallisieren lassen, eine Voraussetzung für die anschliessende Strukturanalyse mit Röntgenstrahlen. «Wir vermuten, dass die Proteine die Metallionen in Form von Clustern binden. Befinden sich mehrere Cluster in einem Protein, ohne speziell miteinander verbunden zu sein, erhalten wir eine flexible Struktur, die sich schlecht kristallisieren lässt – ähnlich einem Kind, welches nicht stillsitzen mag», so Freisinger.
Bisherige Untersuchungen zeigten überraschend, dass die Proteine sich in so unterschiedlichen Organismen wie Menschen, Tieren oder Pflanzen einander ziemlich ähneln. «Wir möchten Analogien und Unterschiede zwischen Mensch, Tier und Pflanze aufzeigen», sagt Freisinger.
Viel zu tun also für die Chemikerin und ihr Team, das zur Zeit aus drei Doktorierenden und einer Projekt-Studentin besteht. Eva Freisinger freut sich auf die Arbeit und bedauert einzig, dass sie als Gruppenleiterin viele administrative Aufgaben übernehmen muss. Die intensive Arbeit im Labor – ohne Unterbrechungen – fehle ihr manchmal.
